Регулисање активности ензима и њихових метода

Бити јединка живе материје, функционисањекао комплекс отворених биосистема, ћелија константно размјењује супстанце и енергију са вањским окружењем. За одржавање хомеостазе у њој постоји група специјалних супстанци протеинске природе - ензими. Структуру, функције и регулацију ензимске активности истражује посебна грана биокемије, звана ензимологија. У овом чланку, на конкретним примерима, размотрићемо разне механизме и методе за регулисање активности ензима који су инхерентни вишим сисарима и људима.

Услови неопходни за оптималну активност ензима

Биолошки активне супстанце, селективноутичући и на реакцију асимилације и на цепање, показују своје каталитичке особине у ћелијама под одређеним условима. На примјер, важно је сазнати у којем дијелу ћелије се одвија хемијски процес, у којем учествују ензими. Због саботације (цитоплаземске поделе на секције), антагонистичке реакције се јављају у различитим деловима и органоидима.

Тако се синтеза протеина одвија у рибосомима, ињихово раздвајање је у хијалоплазми. Целуларна регулација активности ензима који катализују супротне биохемијске реакције обезбеђује не само оптималну брзину метаболизма, већ и спречава стварање енергетски бескорисних метаболичких путева.

Мултиензимски комплекс

Структурно функционална организација ензимаформира ензимски апарат ћелије. Већина хемијских реакција које се одигравају у њему су међусобно повезани. Ако у вишестепеним хемијских процеса производ прве реакције је реактант за даље, у овом случају, просторни распоред ензима у ћелији изражава посебно снажно.

Треба запамтити да су ензимиприрода једноставних или комплексних протеина. А њихова осетљивост на ћелијску супстрату је првенствено последица промене у просторној конфигурацији терцијарне или кватернарне структуре пептида. Ензими реагују на промене не само унутар ћелијских параметара, као што је хемијски састав хијалоплазме, концентрација реагенса и производа реакције, температура, већ и промене које се јављају у суседним ћелијама или у међуларној течности.

Зашто је ћелија подељена у одељке

Разумност и логика уређаја жива природесамо невероватно. Ово се у потпуности односи на животне манифестације карактеристичне за ћелију. За научника-хемичара, сасвим је јасно да мултидирекционе ензимске хемијске реакције, на пример синтеза глукозе и гликолизе, не могу да се одвијају у истој цеви. Како онда се супротне реакције јављају у хијалоплазми једне ћелије, која је супстрат за њихово понашање? Испоставља се да се ћелијски садржај - цитосол, у којем се спроведу антагонистички хемијски процес, просторно одваја и формира изоловане лоци-компартменте. Захваљујући њима, метаболичке реакције виших сисара и људи су регулисане нарочито прецизно, а производи метаболизма трансформисани су у облике који слободно продире кроз септалну поделу ћелијских места. Затим враћају своју првобитну структуру. Поред цитосола, ензими се налазе у органелима: рибосоми, митохондрије, језгро, лизозоми.

Улога ензима у енергетском метаболизму

Размотрите оксидативну декарбоксилацијупирувате. Регулација каталитичке активности ензима у њој добро је проучавана ензимологијом. Овај биохемијски процес се одвија у митохондријама, дуал-мембранским органелима еукариотских ћелија, и представља интермедијарни процес између цепања аноксичног глукозе и кребс циклуса. Пируват дехидрогеназни комплекс - ПДХ - садржи три ензима. Код виших сисара и људи, његово смањење се јавља са повећањем концентрације ацетил-ЦоА и НАТХ, односно у случају појаве алтернативних могућности за формирање молекула ацетил-ЦоА. Ако ћелија захтева додатни део енергије и захтева нове молекуле акцептора да побољша реакције циклуса трикарбоксилне киселине, ензими се активирају.

Шта је алостерична инхибиција

Регулација ензимске активности можекоје треба спровести посебна супстанца - каталитички инхибитори. Могу се ковалентно везати за специфичне локусе ензима, заобилазећи свој активни центар. То доводи до деформације просторне структуре катализатора и аутоматски води до смањења његових ензимских својстава. Другим речима, долази до алостерије регулације ензимске активности. Додамо такође да је овакав облик каталитичке акције инхерентан олигомерним ензимима, односно онима чији су молекули састављени од две или више полимерних протеинских подјединица. ПДХ комплекс који је разматран у претходном поглављу садржи тачно три олигомерна ензима: пируват дехидрогеназу, дехидролипоил дехидрогеназу и хидролилипоил трансацетилазу.

Регулаторни ензими

Студије ензимологије утврдиле су чињеницу да,да стопа хемијских реакција зависи и од концентрације и од активности катализатора. Најчешће, метаболички путеви садрже главне ензиме који регулишу брзину реакција у свим његовим деловима.

Зове се регулаторни и обичноутичу на иницијалне реакције комплекса, а такође могу учествовати у најспоријим хемијским процесима у неповратним реакцијама, или се придружују реагенсима на граничним тачкама метаболичког пута.

Како се врши пептидна интеракција?

Један од начина на којиРегулација активности ензима у ћелији је протеин-протеинска интеракција. О чему причамо? Регулаторни протеини се припојена молекулу ензима, чиме њихове активације. На пример, ензим аденилатне циклазе налази на унутрашњој површини ћелијске мембране и заједно са таквим структурама као што хормонским рецептором и пептида одлаже између њега и ензима. Пошто добијено једињење хормон рецептор мења протеин интермедијера просторне потврду, ова метода побољшањем каталитичке особине аденилат циклазе из биохемије зове "активација због приступању регулаторни протеини."

Протомери и њихова улога у биокемији

Ова група супстанци, иначе названа протеин киназе, убрзаваће транспорт ањона ПО₄^3- на хидрокси групе аминокиселина укључене упептидна макромолекула. Регулација активности ензима протомерс ће разматрати нас као пример протеин киназе А. Ит молекул - тетрамер се састоји од два каталитичком и два регулаторна подјединице и пептида не функционише као катализатор док регулаторна регион за протомер приложена четири цАМП молекула. Ово узрокује трансформацију просторне структуре регулаторних протеина, што доводи до ослобађања два каталитичких активираних протеина честица, тј дисоцијације протомерс. Ако одвојен од регулаторних субјединице цАМП молекула, протеин киназа неактивни комплекс поново врати на тетрамера, што се дешава Ассоциатион каталитичку и регулаторна пептидне честице. Према томе, горе наведени начини регулисања ензимске активности осигуравају њихов реверзибилан карактер.

Хемијска регулација активности ензима

Биохемија је такође проучавала такве механизме регулацијеензимска активност, као што је фосфорилација, депосфорилација. Механизам регулације активности ензима у овом случају има следећи облик: аминокиселински остаци ензима који садрже ОХ групе^-промијенити своју хемијску модификацију збогизложеност фосфопротеинфосфатаз. У овом случају, корекција погоднијим за активно место ензима, при чему ензими за неког разлога их активирање и за друге - инхибиторни. фосфопротеинфосфатаз каталитичке особине су и сами регулишу хормони редом. На пример, анимал скроб - гликоген - и масти између оброка су оборио у гастроинтестиналном тракту, тачније у дванаестопалачном цреву под дејством глукагона - ензима панкреаса.

Овај процес је побољшанфосфорилација трофичних ензима гастроинтестиналног тракта. У периоду активне дигестије, када храна долази из желуца у дуоденум, синтеза глукагона је побољшана. Инсулин - други ензим панкреаса, произведен од алфа ћелија оточака Лангерханса - у интеракцији са рецептором, укључујући механизам фосфорилације истих дигестивних ензима.

Делимична протеолиза

Као што видимо, нивои регулације ензимске активностиу кавезу су различити. За ензиме који су изван цитозолу или органела (у крвној плазми или у гастроинтестинални тракт), метод активације је процес хидролизе пептидних веза ЦО-НХ. Неопходно је, пошто се такви ензими синтетишу у неактивном облику. Молекул се одваја ензимом пептида порцији и остатак је подложан модификације структуре активног места. То доводи до тога да ензим "укључује радне услове", то јест, може да утиче на ток хемијских процеса. На пример, неактивни ензим панкреаса трипсиноген не цепа протеине хране улазе у дванаестопалачно црево. Испитује протеолизу под дејством ентеропептидазе. Након тога, ензим се активира и сада се зове трипсин. Делимична протеолиза је реверзибилан процес. Се јавља у случајевима као што је активација ензима који разграђују полипептида у згрушавање крви.

Улога концентрације иницијалних супстанци у метаболизму ћелије

Регулисање активности ензима по доступностиподлога је делимично размотрена од стране нас у поднаслову "Мулти-ензимски комплекс". Стопа каталитичких реакција које пролазе кроз неколико стадија снажно зависи од тога колико је молекула почетне супстанце у хијалоплазми или органелима ћелије. Ово је због чињенице да је стопа метаболичког пута директно пропорционална концентрацији почетног материјала. Што је више молекула реагенса у цитосолу, већа је стопа свих накнадних хемијских реакција.

Аллостериц Регулатион

Ензими, чија активност није контролисанасамо је концентрација почетних реагенчних супстанци, али и ефектор, тзв. алостерична регулација инхерентна. Често су такви ензими представљени посредним производима метаболизма у кавезу. Захваљујући ефекторима, активност ензима је регулисана. Биокемија је доказала да су таква једињења, звана алостеријски ензими, веома важна за ћелијски метаболизам, јер имају изузетно велику осјетљивост на промјене у својој хомеостази. Ако ензим инхибира хемијску реакцију, односно смањује брзину - назива се негативан ефектор (инхибитор). У супротном случају, када се повећава брзина реакције, то је активатор, позитиван ефектор. У већини случајева, почетни материјали, односно реагенси који улазе у хемијске интеракције, играју улогу активатора. Коначни, производи настали као резултат вишестепених реакција, понашају се као инхибитори. Оваква регулација, заснована на односу између концентрације реагенса и производа, назива се хетеротрофна.