Протеински ензим: улога, особине, функција протеинских ензима у телу

У свакој живе ћелији има многохемијске реакције. Ензими (ензими) су протеини са посебним и изузетно важним функцијама. Називају их биокатализатори. Главна функција протеинских ензима у организму је убрзавање биохемијских реакција. Иницијални реагенси чија интеракција катализирају ови молекули се зову супстрати, а коначна једињења су производи.

У природи, ензимски протеини раде само у животусистема. Али у савременој биотехнологији, користе се клиничка дијагностика, фармацеутика и медицина, пречишћени ензими или њихови комплекси, као и додатне компоненте неопходне за рад система и визуелизацију података истраживача.

Биолошки значај и својства ензима

Без ових молекула, живи организам није могаода функционише. Сви животни процеси раде заједно захваљујући ензимима. Главна функција протеинских ензима у телу је регулација метаболизма. Без њих, нормални метаболизам је немогућ. Регулација активности молекула се одвија под дејством активатора (индуктора) или инхибитора. Контрола функционише на различитим нивоима синтезе протеина. Он такође "ради" за већ спремљен молекул.

Главна својства протеинских ензима -специфичност специфичног супстрата. И, сходно томе, способност катализирања само једног или, ретко, серије реакција. Обично су такви процеси реверзибилни. Оба ензима су одговорна за обе функције. Али то није све.

Улога протеинских ензима је од суштинског значаја. Без њих не дође до биокемијских реакција. Због дејства ензима, могуће је реагенсима да превазиђу активациону баријеру без значајних трошкова енергије. У телу није могуће загревати температуру преко 100 ° Ц или користити агресивне компоненте као што је хемијска лабораторија. Протеински ензим се комбинује са супстратом. У везаном стању постоји модификација, након чега следи ослобађање другог. Овако раде сви катализатори у хемијској синтези.

Који су нивои организације молекула протеин-ензима?

Обично ови молекули имају терцијарни (глобуле) илиКватернарна (неколико повезаних глобула) структура протеина. Прво се синтетишу у линеарном облику. Затим преклопите у потребну структуру. Да би се осигурала активност, биокатализатору треба одређена структура.

Ензими, као и остали протеини, уништавају се грејањем, екстремним пХ вредностима, агресивним хемијским једињењима.

Додатне особине ензима

Међу њима се разликују сљедеће карактеристике компоненти:

Стереоспецифицити - формирање само једног производа.
Региоселективност је рушење хемијске везе или модификација групе у једној позицији.
Хемоселективност је катализа једне реакције.

Карактеристике рада

Ниво специфичности ензима варира. Међутим, сваки ензим је увек активан у односу на одређени супстрат или групу једињења која су слична по структури. Не-протеински катализатори немају ову особину. Специфичност се мери константом везивања (мол / л), која може да достигне 10^-10 мол / л. Рад активног ензима је брз. Један молекул катализује хиљаде милиона операција у секунди. Степен убрзања биохемијских реакција је значајно (1000-100000 пута) већи него код конвенционалних катализатора.

Акција ензима је изграђена на неколикомеханизми. Најједноставније интеракције се јављају са једним молекулом супстрата, а затим настају производи. Већина ензима може да веже 2-3 различите молекуле који улазе у реакцију. На пример, пренос групе или атома из једне везе у другу или двоструке супституције по принципу "пинг-понг". У овим реакцијама, један супстрат је обично повезан, а други везан преко функционалне групе на ензим.

Механизам дјеловања ензима се испитује коришћењем следећих метода:

Дефиниције међупроизвода и финалних производа.
Студије геометрије структуре и функционалних група повезаних са супстратом и обезбеђивање високе стопе реакције.
Мутације ензимских гена и одређивање промена у његовој синтези и активностима.

Активни и везујући центар

Молекула подлоге је много мања по величини,него протеин-ензим. Због тога се веза јавља услед малих бројева функционалних група биокатализатора. Оне формирају активни центар који се састоји од специфичног скупа амино киселина. Код комплексних протеина у структури постоји протетска група не-протеинске природе која такође може бити део активног центра.

Неопходно је издвојити посебну групу ензима. Они имају коенцим у молекулу који се константно везује за молекул и ослобађа се од њега. Потпуно формирани протеински ензим назива се холоензимом, а када се кофактор уклони, назива се апоензимом. Као Коензими често делују витамине, метали, деривате азотна база (над - никотинамид аденин динуклеотид, ФАД - ФЛАВИН АДЕНИН ДИНУКЛЕОТИД, ФМН - флавин мононуклеотида).

Обвезни центар пружа специфичностафинитет за подлогу. Због тога се формира стабилан комплекс супстрата-ензима. Структура глобуле је конструисана тако да има на површини нишу (размак или шупљина) одређене величине, што осигурава везивање супстрата. Ова зона се обично налази недалеко од активног центра. Поједини ензими имају места за везивање за кофакторе или металне јоне.

Закључак

Протеински ензим игра важну улогу у телу. Такве супстанце катализују хемијске реакције, одговорне су за метаболички процес - метаболизам. У било којој живе ћелији стално се јављају стотине биокемијских процеса, укључујући редуктивне реакције, раздвајање и синтезу једињења. Оксидација супстанци са великим ослобађањем енергије стално се јавља. Он се, пак, троши на формирање угљених хидрата, протеина, масти и њихових комплекса. Производи раздвајања су структурни елементи за синтезу потребних органских једињења.